Científicos lograron que una lechuga fabrique mioglobina porcina, una proteína ligada al color, sabor y valor nutricional de la carne.
Un equipo internacional logró que una lechuga produzca mioglobina porcina, una proteína animal asociada al color, al sabor y a parte del perfil nutricional de la carne. El avance, publicado el 6 de agosto de 2026 en la revista Frontiers in Plant Science, fue liderado por Imperial College London junto con la empresa Kyomei Ltd. y se presenta como la primera producción estable de este tipo en una planta comestible.
La investigación no convierte a la lechuga en carne ni plantea un alimento listo para llegar a la mesa. Lo que consiguió fue usar los cloroplastos como plataforma para sintetizar mioglobina porcina dentro de las hojas, con la intención de extraerla o incorporarla más adelante en productos vegetales diseñados para imitar atributos sensoriales de la carne tradicional.
Cómo se logró el avance
La base técnica del experimento fue la transformación de cloroplastos, un método que inserta genes en las estructuras celulares donde ocurre la fotosíntesis. Para ello, el equipo introdujo versiones optimizadas del gen de la mioglobina porcina en tabaco y lechuga mediante biobalística, también conocida como cañón génico, una técnica que utiliza micropartículas recubiertas con ADN para transferir material genético a las células vegetales.
Después, los investigadores comprobaron que el gen quedó incorporado en el genoma circular de los cloroplastos y cultivaron las plantas hasta la madurez. Los ejemplares florecieron, produjeron semillas y transmitieron la modificación a su descendencia. Con ello, el estudio se presentó como la primera producción estable de mioglobina animal en plantas superiores y, en el caso de la lechuga, como el primer ejemplo documentado de una hemoproteína heteróloga en un cultivo comestible.
El trabajo reunió a investigadores de Imperial College London, el Bezos Centre for Sustainable Protein, Kyomei Ltd., la Universidad de California en Los Ángeles y la Universidad de Nanchang. La primera autora, Alexia Groff, del Departamento de Ciencias de la Vida de Imperial, explicó que el experimento muestra que las plantas pueden modificarse para fabricar mioglobina animal en sus cloroplastos. Los autores correspondientes del estudio son Peter Julian Nixon y Kyoko Morimoto.
Por qué importa la mioglobina
La mioglobina cumple un papel central en el color, el sabor y parte del perfil nutricional de la carne. Se encuentra en músculos y corazón de vertebrados, y su unión con el grupo hemo, una molécula con hierro, influye en el tono rojo del tejido y en rasgos sensoriales asociados al sabor metálico y umami.
El tabaco funcionó como planta modelo para ajustar la estrategia y medir el rendimiento de la plataforma. La lechuga, en cambio, aportó el dato con mayor interés alimentario por tratarse de un cultivo comestible. El equipo también comparó esta vía con la transformación nuclear tradicional en las mismas especies y ensayó la producción de mioglobina bovina en el alga verde Chlamydomonas reinhardtii.
Los valores de acumulación ubicaron al sistema de cloroplastos por encima de las otras opciones evaluadas. En tabaco, la mioglobina alcanzó 2,7% del total de proteínas solubles, mientras que en lechuga llegó a 1,5%. En términos de biomasa fresca, los rendimientos fueron de 94 ± 12 miligramos por kilogramo en tabaco y de 48 ± 2,6 miligramos por kilogramo en lechuga. Si se toma el peso seco, ambas especies superaron los 800 miligramos por kilogramo.
La comparación con la transformación nuclear también marcó una diferencia amplia. Según los datos del estudio, esa estrategia arrojó una acumulación al menos tres veces menor que la observada con inserción en cloroplastos. La cepa de alga transformada quedó todavía más atrás, con niveles que no superaron 0,25% del total de proteínas solubles.
Los límites de la tecnología
Producir la proteína no resuelve por sí solo el problema. La mioglobina necesita unirse al grupo hemo para alcanzar su forma funcional. Al purificar la proteína obtenida a partir de hojas de tabaco, los autores observaron que solo alrededor del 35% incorporaba hemo de forma correcta. En sistemas bacterianos como E. coli, utilizados por la industria, esa fracción ronda 80%.
Los investigadores plantean que la disponibilidad de hemo dentro del hospedador vegetal puede explicar parte de ese límite. Entre las alternativas que mencionan figuran modificaciones orientadas a elevar la biosíntesis de hemo y el uso de sistemas de expresión regulables. La meta no pasa solo por aumentar el volumen total de proteína, sino por mejorar el porcentaje de mioglobina funcional que pueda aprovecharse en formulaciones alimentarias.
El estudio también evaluó el impacto fisiológico de la modificación genética sobre las plantas. En las pruebas con tabaco, los autores reportaron pocas diferencias significativas frente a ejemplares silvestres en parámetros como la eficiencia cuántica de la fotosíntesis o el transporte de electrones. Detectaron un leve retraso del crecimiento y un aumento del contenido de clorofila, cambios que atribuyeron más a la inserción genética que a la presencia de la proteína animal.
La referencia de fondo para esta línea de trabajo es la presión ambiental asociada a la producción ganadera y la búsqueda de ingredientes capaces de mejorar los alimentos vegetales que intentan reproducir cualidades de la carne. Hoy, varias empresas recurren a bacterias o levaduras modificadas para fabricar proteínas por fermentación en biorreactores. Frente a ese esquema, la plataforma vegetal propone una integración con sistemas agrícolas y un eventual ahorro de agua, energía e infraestructura industrial.
Los autores señalan, de todos modos, que la distancia con el músculo animal sigue siendo amplia. En carne vacuna, la concentración de mioglobina puede llegar a 8.100 miligramos por kilogramo, muy por encima de los valores obtenidos en estas plantas. La apuesta del trabajo no descansa en igualar hoja y tejido muscular, sino en producir un ingrediente con una ecuación de recursos más favorable por hectárea.
